Invitrogen™ Kit ELISA MMP-9 platine pour humain eBioscience™

Description

Le test ELISA de la métalloprotéinase matricielle humaine 9 (MMP-9 humaine) permet de quantifier la MMP-9 humaine dans le sérum, le plasma, les solutions tamponnées ou le milieu de culture cellulaire humain.Le dosage reconnaîtra exclusivement la MMP-9 humaine naturelle et recombinante.Principe de la méthode L’ELISA (essai immuno-enzymatique) sandwich en phase solide pour la MMP-9 humaine est conçu pour mesurer la quantité de la cible liée entre une paire d’anticorps appariée.Un anticorps spécifique à la cible a été prérevêtu dans les puits de la microplaque fournie.Les échantillons, étalons ou témoins sont ensuite ajoutés à ces puits et se lient à l’anticorps immobilisé (capture).Le sandwich est formé par l’ajout du second anticorps (détecteur), une solution de substrat qui réagit avec le complexe enzyme-anticorps-cible pour produire un signal mesurable.L’intensité de ce produit coloré est directement proportionnelle à la concentration de TP (p) présente dans l’échantillon d’origine.Validation rigoureuse Chaque lot fabriqué de ce kit ELISA voit sa qualité testée pour des critères tels que la sensibilité, la spécificité, la précision et la constance de lot à lot.Consultez le manuel du produit pour plus d’informations concernant la validation.

La MMP9 (métallopeptidase matricielle 9, GELB, CLG4B) est une métalloprotéinase matricielle, une famille d’endopeptidases dépendantes du zinc et du calcium qui dégradent les protéines de la matrice extracellulaire. La MMP9 est sécrétée sous forme de zymogène de 92 kDa et le clivage du pro-MMP9 entraîne une enzyme active avec un poids moléculaire de 82 kDa. La MMP9 possède un domaine de liaison à la gélatine composé de trois unités de fibronectine de type II, un domaine catalytique contenant le site de liaison au zinc, un domaine homologue au collagène de type V riche en proline et un domaine similaire à l’hémopexine. La MMP9 est produite par des monocytes, des macrophages, des neutrophiles, des kératinocytes, des fibroblastes, des ostéoclastes et des cellules endothéliales, et est impliquée dans les réponses inflammatoires, le remodelage tissulaire, la cicatrisation des plaies, la croissance tumorale et les métastases. La MMP9 est fournie par des cellules dérivées de la moelle osseuse et contribue à la carcinogenèse cutanée. De plus, la MMP9 dégrade les collagènes de type IV et V. Les études chez les singes rhésus suggèrent que l’enzyme est impliquée dans la mobilisation induite par l’IL-8 des cellules souches hématopoïétiques de la moelle osseuse, et les études sur des modèles murins suggèrent un rôle dans le remodelage des tissus associés à la tumeur. Des études ont montré qu’un taux élevé de MMP9 est associé à la progression de la fibrillation auriculaire idiopathique et de l’anévrisme aortique.